生命科学学院邓诣群教授团队阐明UPF3B与IRE1α的相互作用机制

近日，生命科学学院邓诣群教授团队在一项重要研究中，阐明了UPF3B与IRE1α之间的相互作用机制，揭示了这两种蛋白在细胞应激反应中的重要作用。该研究为深入理解细胞如何应对内外部环境变化提供了新的视角，并可能为疾病的治疗提供新的思路。

IRE1α作为一种重要的内质网应激传感器，参与调节细胞对不折叠蛋白质的反应。它通过激活XBP1转录因子，促进细胞自我保护机制的开启。然而，IRE1α的功能并不仅限于此，近期的研究发现UPF3B对IRE1α的活性有着至关重要的调控作用。UPF3B是一种参与mRNA降解的蛋白，它通过与IRE1α结合，增强了IRE1α的信号转导能力，从而促进细胞的适应性反应。

研究团队通过一系列实验，详细探究了UPF3B与IRE1α的相互作用。他们发现UPF3B不仅可以直接与IRE1α结合，还能通过改变IRE1α的构象来增强其活性。这种结合反过来又促进了IRE1α的自磷酸化过程，从而增强了其下游信号转导通路的活性。这些发现表明，UPF3B和IRE1α之间的相互作用在细胞应激反应中扮演了一个重要的“调节器”的角色，对于维护细胞的稳态具有重要意义。

此外，邓教授团队的研究还表明，UPF3B与IRE1α的相互作用受多种因素的调控，包括细胞内的钙离子浓度和氧化还原状态。这提示我们，在不同的生理或病理状态下，这种相互作用可能会有所变化，从而影响细胞的内质网应激反应。这为未来探讨UPF3B和IRE1α在各种疾病状态下的作用提供了广阔的研究空间，特别是在糖尿病、阿尔茨海默病等与内质网应激密切相关的疾病中。

总体而言，邓诣群教授团队的研究不仅深入阐明了UPF3B与IRE1α之间的相互作用机制，还为理解内质网应激调控的复杂网络提供了新的见解。这一发现可能为未来相关疾病的治疗策略开辟新的方向，为细胞生物学和医学研究提供了重要的理论基础。期待未来在此领域更多的研究成果，能够解开更多生命科学中的奥秘。

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